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| Os cientistas explicaram a história evolutiva de hemoglobina utilizando o que pode parecer uma série improvável de amostras. (Crédito: ILL) |
Pesquisadores se concentraram feixes mais intensos do mundo nêutrons na proteína portadora do oxigênio de um ser humano, um ornitorrinco, uma galinha e um crocodilo de água salgada para explicar como ela se adaptou a temperaturas diferentes do corpo dentro de espécies diferentes.
Os resultados da pesquisa no Institut Laue-Langevin (ILL), Aachen University of Applied Sciences (FH Aachen), Australiana de Ciência Nuclear e Tecnologia Organização, o Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) em Paris e com a instalação FRMII na Alemanha poderia levar a desenvolvimentos interessantes em bio-engenharia e pesquisa biomédica.
A hemoglobina é uma proteína rica em ferro encontrada em todos os vertebrados que transporta oxigénio dos pulmões para o resto do corpo. A rigidez de hemoglobina humana é ideal para os nossos próprios corpos com temperatura de 37 graus Celsius. Pesquisa por Gerhard Artmann em FH Aachen mostrou que a esta temperatura que se desdobra parcialmente, suavizando o suficiente para as moléculas de oxigênio para penetrar seus quatro átomos de ferro completamente sem comprometer sua integridade estrutural e colapso.
Neutrons explain how haemoglobin evolution in red blood cells helped the duck-billed platypus respire
